More

    Научниците тврдат дека за прв пат забележале точка која е пресвртна точка во почетокот на Алцхајмеровата болест

    spot_img

    Научниците од Универзитетот во Калифорнија, Санта Барбара (UCSB) точно ја одредиле точката во која здравите тау протеини на мозокот доживуваат шок и се претвораат во заплеткана неред што вообичаено се поврзува со Алцхајмерова болест. Тие се надеваат дека новата лабораториска техника зад нивното откритие може да се искористи за директно проучување на досега невидените рани фази на многу невродегенеративни болести.

    Тау протеинот е изобилен во човечкиот мозок. На почетокот, овие протеини изгледаат како ситни парчиња жица во невроните. Како што се наведнуваат и се врзуваат заедно со структурните елементи наречени микротубули, сепак, тие создаваат еден вид скелет за мозочните клетки, што пак им помага да функционираат правилно.

    Неврони во мозокот
    Знак за многу случаи на Алцхајмерова болест
    Тоа превиткување на протеинот тау, сепак, понекогаш може да тргне наопаку. Абнормално заплетканите тау протеини се белег на многу, иако не сите, случаи на Алцхајмерова болест. Во оваа заплеткана состојба, позната како неврофибриларна замрсеност, постои сомневање дека тау-протеините ги задушуваат невроните од внатре кон надвор, што ја нарушува функцијата на клетките и на крајот доведува до клеточна смрт.

    Од друга страна, постојат експерти кои тврдат дека тау петелките воопшто не се токсични, туку се всушност заштитни по природа, произведени како одговор на некој друг основен проблем.

    Започнување на заплеткување со помош на електричен полнеж
    Можноста да се набљудува тау протеинот додека се меша во лабораторијата може да им помогне на научниците да ја разјаснат улогата на протеинот во дегенерацијата на мозокот. Исто така, тоа би можело да биде одличен модел на кој ќе се тестираат претстојните терапии. Претходно споменатиот тим на научници од UCSB сега предложи начин да се направи тоа. Нивното истражување беше објавено во списанието „Journal of Biological Chemistry“.

    Со малку помалку од еден волт електричен полнеж, научниците покажаа дека можат да предизвикаат неконтролирано метеж помеѓу одреден тип тау протеин во мозокот. Електричната процедура е дизајнирана да ги имитира молекуларните сигнали кои природно предизвикуваат тау-протеините да се „хипер-превиткуваат“ во мозокот, овозможувајќи им на научниците да гледаат во реално време како тау-протеините ја минуваат оваа критична „пресвртна точка“ и се префрлаат од здрава во заболена состојба и кога брзо формираат замрсеци.

    Овој метод им дава на научниците нови средства да иницираат и истовремено да набљудуваат динамички промени во протеинот додека тој преминува од добро кон лошо. Бидејќи можеме да го вклучиме и дотеруваме процесот по желба, можеме да го користиме овој систем за да видиме кои молекули би можеле да спречат или блокираат одредени фази на преклопување и склопување, објаснува биохемичарот од UCSB, Даниел Морс.

    Можен знак
    Тау-протеините вклучуваат група од неколку растворливи варијанти, но онаа што се користи во предметната студија се нарекува К18, јадро пептид кој содржи домен за врзување на микротубули.

    Научниците откриле дека кога К18 бил изложен на електрична енергија долги временски периоди (часови или денови), тоа доведува до брзо и неповратно заплеткување. Но, дури и по само 15 минути кратка изложеност на електрична енергија, тау-протеините почнаа да талкаат во јазли, иако беше полесно да се отплеткаат со обратен напон.

    Ова може да биде знак дека тау замрсеноста може да напредува со текот на времето, исто како што изгледаат симптомите на Алцхајмеровата болест. Преминот од здрав во заболен тау протеин, пишуваат авторите на новата студија, би можел да биде постепен и да не е резултат на единствена промена на се или ништо.

    spot_img
    spot_img
    spot_img
    spot_img
    spot_img
    spot_img
    spot_img
    spot_img
    spot_img
    spot_img
    spot_img
    spot_img
    spot_img
    spot_img
    spot_img
    spot_img
    spot_img
    spot_img
    spot_img
    spot_img
    spot_img
    spot_img
    spot_img